Структури білка - студопедія
Первинна структура білка - це число і послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюзі, пов'язаних пептидного зв'язком. Ця послідовність визначається спадковою програмою. тому білки кожного організму строго специфічні.
Вторинна структура білка це певна компоновка поліпептидного ланцюга за рахунок водневих зв'язків, що виникають між СО та NH-групами. Існують два типи вторинної структури: a-спіраль і b-структура.
a-спіраль -поліпептідная ланцюг, закручена спірально і утримувана водневими зв'язками, що виникають між -СО- і -NH- в витках спіралі.
- таку структуру мають багато білків (кератин)
b-структура - шарувата, складчаста структура, утворена паралельно розташованими сусідніми ділянками поліпептидних ланцюгів. Шари в цій структурі також пов'язані один з одним водневими зв'язками.
- зустрічається в глобулярних білках. де чергується з a-спіраллю
Третинна структура білка - це просторова конфігурація білка у вигляді компактних глобул. Вона підтримується за рахунок взаємодій між радикалами амінокислот: ковалентних дисульфідних містків, іонних, водневих зв'язків, гідрофобних взаємодій. Завдяки третинної структурі білки набувають певну форму.
Третинна структура білка і підтримують її зв'язку: водневі, іонні, дисульфідні, гідрофобні взаємодії
Четвертичная структура білка це надмолекулярна структура, що утворюється при взаємодії декількох поліпептидних цепец (субодиниць) один з одним.
Молекула гемоглобіну складається з двох а-ланцюгів і двох b- ланцюгів. У центрі білкової молекули знаходиться органічне в-во небелковой природи-гем, що містить іон заліза.
Особливість всіх структур і форма білкової молекули визначаються її первинної структурою
Ферменти - специфічні білки, обов'язково присутні у всіх живих клітинах, і які відіграють роль біологічних каталізаторів.
Найважливіші властивості ферментів
· Специфічність дії ферментів
· Кожен фермент каталізує тільки 1 тип певних хімічних реакцій; змінює властивість в одному напрямку;
· Будь-хто Ферменти це глобулярні білки, що володіють четвертинної структурою;
· Ферменти збільшують швидкість біохімічний реакцій (в 104-106 разів), проте самі при цьому не витрачаються;
· Ферменти активні тільки в певному середовищі і при певній температурі;
· Для кожного ферменту існує певне значення кислотності;
· Велика ефективність дії при малому вмісті ферменту в клітинах.
Ферменти мають білкову природу, і являють собою глобулярні білки.
У кожній молекулі будь-якого ферменту розрізняють сдедущіе ділянки:
Ø Субстратний цент (S)
Ø Каталітичний цент (К)
Ø Регуляторний або аллостерічеський центр (A)
Субстратний і каталітичний центри утворюють активний центр
Відповідає за зв'язування ферменту з молекулою субстрату і готує субстрат до хімічної реакції. При цьому між ними виникають певні зв'язки які дозволяють ферменту утримувати субстрат.
Субстратний цент називають «якірної» майданчиком ферменту.
Даний центр перетворює субстрат. Відповідає за протікання хімічних реакцій. В результаті перетворює субстрат в продукт реакції.
Це ділянка молекули ферменту з якої можуть зв'язуватися різні речовини, які можуть бути:
• Регуляторами (регулюють освіту і (або) зникнення каталітичного центру)
• Активаторами діяльності ферменту
• Інгібіторами (тобто знижують активність ферменту)
Механізм дії ферменту
Ферментна реакція протікає в кілька етапів:
1 етап: Фермент з'єднується з субстратом і утворює короткоживучих фермент-субстратної комплекс.
2 етап: Після утворення фермент-субстратної комплекс відбувається хімічна реакція, внаслідок цього утворюється фермент-субстратної комплекс з видозміненим субстратом, далі утворюється комплекс фермент продукт реакції.
3 етап: Комплекс фермент продукт реакції розпадається на фермент і продукт реакції. Фермент не змінюється і може взаємодіяти з іншими молекулами субстрату.
Більш детальне схематичне зображення фермент субстратного-комплексу. Амінокислотні залишки утворюють активний центр, пронумеровані відповідно до їх становищем в первинній структурі ферменту.
Загальна схема взаємодії ферментів
1.E + S ES (Фермент-субстратної комплекс)
2.ES = ES '(Комплекс-фермент видозмінений субстрат)
ES '= EP (Комплекс фермент продукт реакції)
3.EP = E + P (Фермент і продукт реакції)
Класифікація ферментів За їх будовою.
Ферменти підрозділяються на прості (однокомпонентні) і складні (двокомпонентні):
Прості ферменти (однокомпонентні): Це ферменти складаються тільки з білкової частини. Їх активність обумовлена активним центром.
Наприклад: глобуліни, фібриноген.
Складні ферменти (двох компонентні):
Це ферменти, що складаються з білка і небілкової частини.
Білкова частина складного ферменту називається апофермент.
Небілкова частина складного ферменту називається кофермент. якщо її зв'язки не ковалентні, неміцні, і простетичної групою. якщо її зв'язку ковалентні і міцні.
Складний фермент називається холоферменту.
Холоферменту = апофермент + кофермент (простетичної група)
До простетической групі і до коферментам відноситься:
• АДФ (аденозінтріфосфатная кислота)
Класифікація ферментів за типом катализируемой ними реакції