Склад і особливості ферментів (ензимів) молока

Поряд з основними специфічними речовинами (білки, ліпіди, вуглеводи) і мінеральними солями до складу молока входять сполуки, які відіграють важливу роль в життєдіяльності людини. Їх часто об'єднують в групу біологічно активних речовин. До них відносять ферменти, вітаміни і гормони.

У молоці є нативні (істинні) ферменти, які потрапляють в нього з секреторних клітин молочної залози, або безпосередньо переходять з крові. З молока, отриманого від здорових тварин при нормальних умовах їх змісту, виділено понад 20 нативних ферментів різних класів. Крім нативних ферментів в молоці містяться численні ферменти мікробного походження (позаклітинні і внутрішньоклітинні), які продукують мікрофлорою молока і бактеріальних заквасок, використовуваних при виробництві кисломолочних продуктів, а також потрапляє в молоко з повітря і інших джерел в процесі отримання, зберігання і транспортування молока. Деякі ферментні препарати (сичужний фермент, пепсин та ін.) Спеціально вносять у молоко при виробництві молочних продуктів. Таким чином, ферменти мають як нативное, так і бактеріальне походження, що обумовлює відмінність їх властивостей і вплив на якість молочних продуктів. Ферменти, що зустрічаються в молоці і молочних продуктах, мають велике практичне значення. Так, деякі ферменти можуть викликати глибокі зміни складових частин молока під час зберігання з виникненням різних вад смаку і запаху, що призводить до зниження харчової цінності. Розпад ліпідів, білків і вуглеводів при виробництві молочних продуктів та сирів відбувається під впливом цілої низки ліполітичних, протеолітичних, окисно-відновних та інших ферментів. Залежно від хімічної структури і специфічної дії на різні субстрати ферменти поділяються на класи (по Ініхову):

- гідролази і фосфорілази;

На дії класу гідролаз і окислювально-відновних ферментів засноване виробництво кисломолочних продуктів і сирів. Крім того, за актівнсті деяких нативних бактеріальних ферментів можна судити про санітарно-гігієнічному стані сирого молока (по редуктази) і ефективності пастеризації (по фосфатази і пероксидази).

Перший клас - гідролази і фосфорілази

До них відносяться ліпаза, фосфатаза, протеїназ, редуктаза, рібонукліаза, лізоцим. Ліпаза - липолитический фермент. У молоці міститься нативна і бактеріальна ліпаза, вона каталізує гідроліз тригліцеридів молочного жиру, з виділенням низькомолекулярних жирних кислот. Фермент пов'язаний з казеїном і імуноглобуліном, і лише невелика частина адсорбується оболонками жирових кульок. При розподілі ліпази з білків на оболонки кульок жиру, в разі створення певних умов, настає гідроліз жиру, тобто розкладання жиру на гліцерин і жирні кислоти, що призводить до омилення і прогорканию молока і молочних продуктів.

Утворений при гідролізі молочного жиру гліцерин, шляхом відщеплення двох атомів водню, може перетворитися в гліцериновий альдегід і розкладатися далі. Розкладання жирних кислот йде шляхом окислення за рахунок кисню води до утворення оцтової кислоти, вуглекислого газу. Розкладання молочного жиру, що викликається липазой в сукупності з іншими факторами, супроводжується утворенням проміжних і кінцевих продуктів. Наприклад, липоиди, зокрема лецитин, піддаються розкладанню, як ферментами мікроорганізмів, так і ін. Каталізаторами, зокрема залізом, що додає продуктам неприємний оселедцева присмак.

Ліпаза справжня (нативна) інактивується при Т 74-80 ° С, бактеріальна - 85-90 ° С. Нативная ліпаза втрачає активність при температурі зберіганні молока від 0 до 5 ° С через 48 годин, але при підвищенні кислотності молока і молочного жиру активність її зростає.

Як правило, прогірклий смак молока і молочних продуктів викликає ліпаза, що виділяється сторонньої мікрофлорою молока - мікрококи.

У той же час при виробництві сирів камамбер, рокфор і ін. Бере участь у формуванні смаку і запаху ліпаза, що виділяється специфічною мікрофлорою: молочнокислі палички, лактококи і термофільний стерптококк.

У Свежевидоенное молоці виявлено лужна фосфатаза, секретується клітинами молочної залози, але може і мікроорганізмами.

Інактивується фосфатаза при температурі 63 ° С з витримкою 30 хв або 72-74 ° С без витримки. Це покладено в основу методу контролю ефективності пастеризації молока і вершків при невисоких температурах теплової обробки (проба на фосфатазу).

В меншій кількості міститься в молоці кислої фосфатази, яка стійка до температур і інактивується лише при 97 ° С з витримкою 6-4 сек. Лактаза каталізує реакцію гідролітичного розщеплення лактози на моносахариди: глюкозу і галактозу. Клітини молочної залози лактазу практично не синтезують, її виробляють молочнокислі бактерії і дріжджі деяких форм. Оптимальне дію лактази при рН 5,0. Фермент застосовують при виробленні гидролизованной сироватки, використовуваної в хлібобулочної та кондитерської промисловості. У медицині фермент застосовують при порушенні травлення, пов'язаного з непереносимістю до лактози.

Амілаза в молоці міститься в формі a-амілаза, пов'язана з b-лактоглобуліновой фракцією молока. Кількість амілази в молоці підвищується при захворюванні тварин. Інактивується при температурі пастеризації. Лізоцим каталізує гідроліз в полисахаридах клітинних стінок деяких видів бактерій. Володіючи, таким чином, антибактеріальними факторами, лізоцим обумовлює бактерицидні властивості молока. Міститься лізоцим в молоці в невеликих кількостях (середнє значення 13мк / г в 100см3). Він є основним білком, з молекулярною масою 18000, оптимум дії рН 7,9, термостабилен в кислому середовищі.

Лізоцим належить до групи імуномодуляторів-пробіотиків, повсякденне застосування яких дозволяє забезпечити Безмедикоментозное корекцію діяльності багатьох систем організму.

Протеїнази в молоці виявлено нативні і бактеріальні, які відрізняються будовою каталітичного центру. Всі вони викликають гідроліз пептидних зв'язків білків молока в основному a- і b- казеїну, утворюючи пептони, пептиди і амінокислоти.

R1- CO - NH - R2 + H2 O ® R1 COOH + R2 NH2

Нативная протеиназа молока близька за будовою до плазми крові і з неї потрапляє в молоко. Вона викликає гідроліз b- казеїну з утворенням g-казеїну. Фермент інактивується при 70 ° С 10 хв або 90 ° С - 5хв.

Бактеріальна протеїназ виробляється мікрофлорою молока мікрококи, гнильними бактеріями, які виділяють активні протеїнази, що викликають різні пороки смаку і запаху (гнильний і ін.).

Молочнокислі бактерії заквасок (лактококи і лактобацили) виділяють активні протеїнази, які мають велике значення при виробництві кисломолочних продуктів і сирів. Вони формують специфічний смак, консистенцію, рисунок сирів, підвищуючи біологічну і харчову цінність продуктів.

Схожі статті