Гідролітичні фермент - велика енциклопедія нафти і газу, стаття, сторінка 1
гідролітичні фермент
Гідролітичні ферменти каталізують і інші реакції, в результаті яких утворюються нові пептидні зв'язку. До них відносяться перетворення, названі трансамідірованіем і транс-пептідірованіем. [1]
Гідролітичні ферменти. субстратом яких є ефіри фосфорних кислот, називаються фосфатази. Сюди відносяться фосфомо-но - і діестерази, що діють на ефіри ортофосфорної кислоти, піро-фосфатази, гідролізуючі ефіри пірофосфорної кислоти, метафос-фатази, здатні перетворювати метафосфати в ортофосфати. До цієї групи належить і важливий фермент, гідролізу аденозітріфосфорную кислоту, АТФ-фосфатаза. При цьому відщеплюєтьсямолекула ортофосфорної кислоти. Реакція чудова значним енергетичним ефектом, завдяки якому вона являє собою один з найбільш істотних процесів в енергетиці організму. [2]
Гідролітичні ферменти. розщеплюють Глікозидний зв'язку, - гл ікозідази (гідролази) - виявляють високу специфічність до певного типу глікозидних зв'язків. За характером дії вони поділяються на екзо - і ендо- гідролази. Гідролази отщепляют однотипні залишки з одного - кінця полімерного ланцюга. Наприклад, (3-нафта через перетворює амилозу майже кількісно в мальтозу. Гідро-лази гидролизуют гл ікозідние зв'язку безладно і дають набір гомологічних серій олигосахаридов. Однак різні типи глікозидних зв'язків розщеплюються ендо- гідролазами з різною швидкістю, що може бути використано для спрямованого гідролізу лише одного типу глікозидних зв'язків. Гідролази використовують для отримання олигосахаридов з декстрану. [3]
Гідролітичні ферменти мають велике практичне значення. В СРСР і в багатьох інших розвинених країнах організовано промислове виробництво гидролитических ферментів, в основному амилолитических і протеолітичних. Амилолитические і протеолітичні ферментні препарати з мікробів виробляються в СРСР на спеціальних заводах для пивоварної, винокурної і шкіряної промисловості. Серед гидролаз є діючі на галоїдні зв'язку С-га-лоідних з'єднань. [4]
Гідролітичні ферменти складають основну частину вмісту макрофагальні лізосом і гранул у нейтрофілів. Вони беруть участь в процесах гідролітичного розщеплення фагоцитовані матеріалу. [5]
Гідролітичні ферменти каталізують приєднання елементів води. Наприклад, лужні і кислі фосфатази гідроля-товують фосфорні зфіри в лужному і кислому середовищі відповідно. [6]
Внутрішньоклітинні гідролітичні ферменти здійснюють, по-видимому, одночасно як розпад, так і синтез всіх зазначених вище складних речовин. Оборотність дії гідролітичних ферментів доведена на прикладі липаз. [7]
Прикладом гидролитического ферменту може служити Хімо-гріпсін, який виходить при впливі особливого речовини - трипсиногена (трипсиноген синтезується в підшлунковій залозі) на трипсин. Хімотрипсин прискорює гідроліз пептидних зв'язків в слабощелочной середовищі, він каталізує також і гідроліз деяких складних ефірів. Припускають, що активна ділянка молекули химотрипсина складається з чотирьох залишків амінокислот: серина, ізолейцину і двох залишків гістидину. Складові частини активного центру повинні бути дуже точно розташовані щодо один одного і молекули субстрату. [8]
Інгібування гидролитических ферментів може бути викликано безпосереднім впливом ПАР шляхом блокування функціональних груп ферменту або порушення його третинної структури або внаслідок блокування субстрату в результаті сорбції на ньому ПАР, що визначає його неприпустимість для дії ферменту. До того ж присутність ПАР викликає порушення енергетичних співвідношень на поверхні розділу між бактеріальною клітиною і середовищем, що призводить при певних концентраціях до придушення активних обмінних процесів бактерій, і в першу чергу метанових. Останнє підтверджується накопиченням в мулової рідини летючих жирних кислот і зниженням фактичного виходу газу в порівнянні з розрахунковим, що визначається за розпаду жирів, білків і вуглеводів. [9]
Дія гидролитических ферментів неодноразово досліджувався, однак отримані результати неповні, як і слід було очікувати. В процесі, обумовленому гидролитическим ферментом, наприклад в інверсії тростинного цукру інвертазу, потрібно брати до уваги три головні чинники: речовина, яке гідролізується, фермент і воду. З цих факторів тільки два перших можуть змінюватися, в той час як третій, вода, залишається завжди постійним, і його кількісне участь в процесі не може бути визначено, бо процес протікає у водному розчині. Однак навряд чи необхідно вказувати, що вода відіграє при цьому істотну роль і що все ферментативні гідролітичні процеси слід розглядати тільки як активацію води відповідними ферментами. Так, наприклад, тростинний цукор інвертується однієї водою, хоча і надзвичайно повільно, інвертаза ж тільки незмірно прискорює цей процес. Якщо кількісне участь води в гидролитическом процесі залишається невизначеним, то дія ферментів виявляється надзвичайно однобічно. [10]
У гидролитических ферментів активні центри знаходяться на поверхні самого білка. [11]
Серед різних гідролітичних ферментів. виділених з термофільних мікроорганізмів, що розвиваються при 55 - 65 С, найбільш вивчена а-амілаза. Вона не інактивує-ється після 24-годинної витримки при 65 - 70 С. [12]
Аденіндезамнназа - гідролітичні фермент. здійснює дезамінірова-ня аденіну з перетворенням його в гипоксантин. [13]
Аргінази - гідролітичні фермент. що відноситься до групи дезамінази, мовляв. L-аргінін на орнітин і мочміну (D-аргінін практично А. [14]