Відмінності ферментів від небіологічних каталізаторів
Ферменти і їх значення в процесах життєдіяльності
З курсу хімії вам відомо, що таке каталізатор. Це речовина, яка прискорює реакцію, залишаючись в кінці реакції незмінним (Не витрачаючись). Біологічні каталізатори називаються ферментами (від лат. Fermentum - бродіння, закваска), або ензимами.
Майже всі ферменти - це білки (але не всі білки - ферменти!). В останні роки стало відомо, що і деякі молекули РНК мають властивості ферментів.
Вперше високоочищений кристалічний фермент був виділений в 1926 р американським біохіміком Дж.Самнером. Цим ферментом була уреаза. яка каталізує розщеплення сечовини. До теперішнього часу відомо більше 2 тис. Ферментів, і їх кількість продовжує зростати. Багато з них виділені з живих клітин і отримані в чистому вигляді.
У клітці постійно йдуть тисячі реакцій. Якщо змішати в пробірці органічні і неорганічні речовини точно в тих же співвідношеннях, що і в живій клітині, але без ферментів, то майже ніяких реакцій з помітною швидкістю йти не буде. Саме завдяки ферментам реалізується генетична інформація і здійснюється весь обмін речовин.
Для назви більшості ферментів характерний суфікс -аза, який найчастіше додається до назви субстрату - речовини, з яким взаємодіє фермент.
У порівнянні з молекулярної масою субстрату ферменти мають набагато більшу масу. Така невідповідність наводить на думку, що не вся молекула ферменту бере участь в каталізі. Щоб розібратися в цьому питанні, необхідно познайомитися з будовою ферментів.
За будовою ферменти можуть бути простими і складними білками. У другому випадку в складі ферменту крім білкової частини (апофермент) є додаткова група небілкової природи - активатор (кофактор. Або кофермент), внаслідок чого утворюється активний голофермент. Активаторами ферментів виступають:
1) неорганічні іони (наприклад, для активації ферменту амілази, що знаходиться в слині, необхідні іони хлору (Сl-);
2) простетичноїгрупи (ФАД, біотин), міцно пов'язані з субстратом;
3) коферменти (НАД, НАДФ, кофермент А), неміцно пов'язані з субстратом.
Білкова частина і небілковий компонент окремо позбавлені ферментативної активності, але, з'єднавшись разом, набувають характерні властивості ферменту.
У білкової частини ферментів містяться унікальні за своєю структурою активні центри, що представляють собою поєднання певних амінокислотних залишків, строго орієнтованих по відношенню один до одного (в даний час структура активних центрів ряду ферментів розшифрована). Активний центр взаємодіє з молекулою субстрату з утворенням «фермент-субстратного комплексу». Потім «фермент-субстратної комплекс» розпадається на фермент і продукт або продукти реакції.
Відповідно до гіпотези, висунутої в 1890 р Е. Фішер, субстрат підходить до ферменту, як ключ до замка. тобто просторові конфігурації активного центру ферменту і субстрату точно відповідають (комплементарні) один одному. Субстрат порівнюється з «ключем», який підходить до «замку» - ферменту. Так, активний центр лізоциму (ферменту слини) має вигляд щілини і по формі точно відповідає фрагменту молекули складного вуглеводу бактеріальної палички, яка розщеплюється під дією цього ферменту.
У 1959 р Д. Кошланд висунув гіпотезу, за якою просторове відповідність структури субстрату і активного центру ферменту створюється лише в момент їх взаємодії один з одним. Цю гіпотезу назвали гіпотезою «руки і рукавички» (гіпотеза індукованої взаємодії). Цей процес «динамічного пізнавання» - на сьогодні найбільш поширена гіпотеза.
Відмінності ферментів від небіологічних каталізаторів
Ферменти багато в чому відрізняються від небіологічних каталізаторів.
1. Ферменти значно ефективніше (в 10 4 -10 9 разів). Так, єдина молекула ферменту каталази може розщепити за одну секунду 10 тис. Молекул токсичною для клітини перекису водню:
яка виникає при окисленні в організмі різних з'єднань. Або ще один приклад, що підтверджує високу ефективність дії ферментів: при кімнатній температурі одна молекула уреази здатна за за одну секунду розщепити до 30 тис. Молекул сечовини:
Не будь каталізатора, на це знадобилося б близько 3 млн років.
2. Висока специфічність дії ферментів. Більшість ферментів діють лише на один або дуже невелике число «своїх» природних сполук (субстратів). Специфічність ферментів відображає формула «один фермент - один субстрат». Завдяки цьому в живих організмах безліч реакцій каталізується незалежно.
3. Ферменти доступні тонкої і точної регуляції. Активність ферменту може збільшуватися або зменшуватися при незначній зміні умов, в яких він «працює».
4. небіологічних каталізаторів в більшості випадків добре працюють лише при високій температурі. Ферменти ж, коли вони присутні в клітинах в малих кількостях, працюють при звичайній температурі і тиску (хоча рамки дії ферментів обмежені, так як висока температура викликає денатурацію). Оскільки більшість ферментів є білками, їх активність найбільш висока при фізіологічно нормальних умовах: t = 35-45 ° C; слаболужна середу (хоча для кожного ферменту існує своє оптимальне значення рН).
5. Ферменти утворюють комплекси - так звані біологічні конвеєри. Процес розщеплення чи синтезу будь-якого речовини в клітині, як правило, розділений на ряд хімічних операцій. Кожну операцію виконує окремий фермент. Група таких ферментів становить свого роду біохімічний конвейер.
6. Ферменти здатні регулюватися, тобто «Включатися» і «вимикатися» (правда, це стосується не всіх ферментам, наприклад, не регулюється амілаза слини і ряд інших травних ферментів). У більшості молекул апофермент є ділянки, які дізнаються ще й кінцевий продукт, «сходить» з Поліферментні конвеєра. Якщо такого продукту дуже багато, то активність самого початкового ферменту гальмується їм, і навпаки, якщо продукту мало, то фермент активізується. Так регулюється безліч біохімічних процесів.
Таким чином, ферменти мають цілу низку переваг в порівнянні з синтетичними стимуляторами.