Органічні сполуки білки
Органічні сполуки: білки
Білки або протеїн - це високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот. Назва "білки" пов 'пов'язана зі здатністю багатьох білків біліти при нагріванні. Висока температура призводить до зміни їх конформації (від лат. Konphormatio - розміщення) (просторової структури). А назва "протеїн" походить від грецького слова "перші" і відображає їх роль в живих організмах. Білки входять до складу всіх живих систем, на них припадає від 50 до 80% сухої маси клітини.
У самій назві амінокислот відображено наявність в їх складі: аміногрупи (--NH2), якій притаманні лужні властивості, і карбоксильної групи (-СООН) з кислотними властивостями. Таким чином, амінокислоти - амфотерні (від грец. Amphoteros - обидва) з'єднання, які реагують не тільки з лугами, а й з кислотами.
Аміногрупа і карбоксильная група свя пов'язані з одним і тим же атомом вуглецю. Групи атомів, з якими амінокислоти розрізняються між собою, називають радикалами, або R-групами.
Загальна формула амінокислоти:
Нескінченна різноманітність білкових молекул забезпечується різними комбінаціями залишків 20 амінокислот. Ці 20 амінокислот називають основними.
Реакція полімеризації амінокислот пов'язана з взаємодією між карбоксильною групою (- СООН) однієї амінокислоти і аміногрупою (--NH2) інший. В ході реакції виділяється молекула води і утворюється пептид (від грец. Peptos - зварений). Тому ковалентний зв'язок між залишками амінокислот називається пептидним.
У вільних карбоксильної і аміногрупи можуть приєднуватися інші амінокислоти, подовжуючи ланцюг, яка має назву поліпептидного:
Поліпептидні ланцюжка мають певну конформацію. При зміні її білок втрачає здатність взаємодіяти з іншими молекулами. Конформація білка залежить від послідовності амінокислотних залишків і від середовища. Поліпептидний ланцюг білків на відміну від полісахаридів не має розгалуженої структури.
Властивості білка визначаються послідовністю амінокислотних залишків, що входять до складу його молекули.
Первинна структура білка - це з'єднані пептидними зв'язками залишки амінокислот, мають вигляд лінійної ланцюга. Отже, первинна структура білка визначається якісним і кількісним складом амінокислотних залишків, а також їх послідовність. Однак молекула білка у вигляді лінійної ланцюга нездатна виконувати специфічні функції. Для цього вона повинна придбати більш складної просторової структури.
Вторинна структура білка характеризує просторову організацію білкової молекули, яка повністю або частково закручується в спіраль. Отже, вторинна структура білка - закручений в спіраль поліпептидний ланцюг. Радикали амінокислот при цьому залишаються зовні спіралі. У підтримці вторинної структури важлива роль належить водневим зв 'язкам, які виникають між атомами водню NH-групи (пептид-ної) одного витка спіралі і кисню СО-групи іншого. Водневі зв'язку значно слабкіше, ніж ковалентні, але завдяки тому, що спіраль "прошита" численними водневими зв'язками, її структура дуже міцна. Таким чином, вторинна структура білка стабілізується водневими зв'язками між пептидними групами, розташованими на сусідніх витках спіралі.
Третинна структура білка обумовлена здатністю поліпептідної спіралі закручуватися певним чином в грудку, або глобулу (від лат. Globulus - кулька). Скручування відбувається в результаті взаємодії амінокислотних радикалів на віддалених ділянках ланцюга. Третинна структура білка підтримується декількома типами зв'язків: водневими, гідрофобними, ковалентних дисульфідними (-S-S-). Стабільність третинної структури залежить від внутрішньоклітинної середовища, зокрема від рН і температур. Значні коливання температури або зміни хімічного складу клітини порушують третинну структуру білка і негайно впливають на його функціонування. Надмірне нагрівання або вплив сильнодіючих хімічних речовин призводить до денатурації (від лат. De - рух вниз, втрата, natura - природні властивості) - незворотного руйнування певної структури білка. При денатурації первинна структура білка залишається незмінною, а порушуються вищі її рівні.
Багато білки складаються з декількох поліпептидних ланцюгів, які утримуються разом завдяки гідрофобним взаємодіям, а також водневим і іонним зв'язкам. Поєднання декількох поліпептидних ланцюгів називається четвертинним структурою білка.
За складністю будови і функціями білки поділяють на окремі класи:
o прості - протеїни (від грец. protos - перший), що складаються тільки з амінокислот;
o складні - протеїді (від грец. protos - перший, eidos - вид) - такі білки, що містять, крім амінокислотного ланцюга, ще й небілковий компонент.
o структурна, або будівельна, - білки входять до складу всіх органів і тканин, є структурними компонентами клітинних мембран;
o регуляторна - білкові гормони регулюють процеси життєдіяльності організмів;
o каталітична, або ферментативна, - особлива група білків - ферментів, які виконують функцію біологічних каталізаторів (биокатализа), тобто здатні регулювати (прискорювати або гальмувати) хімічні реакції; основу ферментів складають білки, до яких може приєднуватися небілкова частина (вітаміни, метали і т.п.). Ферменти каталізують тільки певні реакції. Кожна молекула ферменту здатна здійснювати від кількох тисяч до кількох мільйонів операцій в хвилину. Для ферментів характерна закономірна локалізація, оскільки процес розщеплення або синтезу будь-якого речовини в клітці розділений на ряд хімічних операцій, які закономірно слідують одна за одною. Кожну з цих операцій каталізує свій фермент. Дія ферментів залежить від температури і pH середовища;
o енергетична - при повному окисленні 1 г білка виділяється 17,2 кДж енергії;
o сигнальна - окремі складні білки клітинних мембран, змінюючи свою структуру, передають сигнали із зовнішнього середовища на інші ділянки мембрани або всередину клітини.