Гормон білкової природи - довідник хіміка 21

Одними з перших були вивчені два гормону білкової природи - вазопресин і окситоцин, що діють на м'язи матки і на кров'яний тиск. Вони виявилися побудованими досить просто, до складу кожного гормону входять 9 амінокислот. Дю-Віньо не тільки повністю розшифрував будову обох гормонів, а й отримав їх синтетично, вперше здійснивши, таким чином. синтез пpіpoднor (J поліпептиду. Сфоеніе отпх гормонів виражається наступними схемал і [c.342]

Гормони білкової природи також можуть, инактивироваться клітинами-мішенями. Ця інактивація часто починається на плазматичній мембрані, яка име-ет високоспецифічні протеази. [C.130]

Лангерганс встановив наявність особливих острівців в тканини підшлункової залози. Соболєв на підставі дослідів з перев'язкою вивідного протока підшлункової залози висловив припущення, що клітини острівців виділяють особливу речовину. що забезпечує регуляцію вуглеводного обміну. Бантінг і Бест виділили з цих острівців гормон білкової природи. який отримав назву інсулін. Абель отримав інсулін в кристалічному вигляді. [C.94]

Деякі залози віддають виробляються ними речовини прямо в кров. Такі залози називаються залозами внутрішньої секреції. а що виділяються ними продукти, що надходять в кров і надають сильну дію на весь організм, називаються гормонами. Серед гормонів є і речовини з простим хімічною будовою. але є і речовини, які відносяться до групи білків. Прикладом гормонів білкової природи є інсулін - речовина, при недоліку якого в організмі настає важке захворювання-цукрове мочеизнурение. або цукровий діабет. при якому організм не може нормально засвоювати вуглеводи і вони у вигляді глюкози виділяються з сечею. [C.303]

Адренокортикотропний гормон. кортикотропин (АКТГ) - гормон білкової природи. врабативаться базофільними клітинами передньої долі гіпофіза. стимулює біосинтез і секрецію гормонів кори надниркових залоз. У 1953 р він виділений в чнсшм вигляді, в 1954 р встановлено структуру АКТГ свині, пізніше - вівці, бика в людини. АКТГ етіх.організмов не володіє видовою специфічністю. хоча їх структура дещо відрізняється. Останні дані показали, що АКТГ вівці і бика мають однакову будову, у людини і вівці гормони відрізняються розташуванням амідних угруповань в 25-м і 33-м положеннях. Тільки в АКТГ свині в 31-м положенні присутній лейцин замість залишку серину. [C.266]


У роботах Дю-Віньо були вивчені два гормону білкової природи. виробляються гіпофізом-окситоцин і вазопресин. Вони виявилися порівняно простими полипептидами до складу кзх.дого нз гормонів входять по 9 амінокислот. Дю-Віньо не тільки повністю расшіс (ровал будова обох гормонів, а й отримав їх синтетично, вперше здійснивши, таким чином. Синтез природного поліпептиду [c.590]

Передня частка гіпофіза секретує гормони білкової природи. які називаються тронними. До них відносяться соматотропний (ОТТ), або гормон росту (ГР), тиреотропний (ТТГ), адренокортикотропний (АКТТ), гонадотропний (ГТ), пролактин (ПЛ), ліпотропних (ЛТГ) гормони. [C.141]

Хімічна індивідуальність. або видова специфічність. білків легко виявляється серологічним шляхом. Якщо тварині, наприклад кролику, ввести в кров чужорідний йому білок (антиген), то в організмі виробляються специфічні антитіла. є білками глобулін -ної природи і знаходяться, головним чином. в у-глобулінової фракції білків сироватки крові. Антигени і антитіла взаємодіють один з одним з утворенням опадів (преципітату), що можна спостерігати при додаванні до сироватки крові тварини, якій ввели в кров'яне русло чужорідний білок (імунізованих тварини), того ж білка (антигену). Утворення осаду носить назву реакції преципітації. Ця реакція дуже тонка і дозволяє виявити властивості білків. невловимі при їх хі зації вивченні. Так, наприклад, ретельне хімічне вивчення гемоглобіну крові коня, вівці і собаки не виявляє будь-яких особливостей в їх хімічною структурою. Тим часом при введенні цих гемоглобинов в кров кролика утворюються специфічні для кожного з них антитіла. Відомі, однак, деякі білки. майже не викликають утворення антитіл. Гормони білкової природи (інсулін, деякі гормони гіпофіза і ін.), Ізольовані з залоз внутрішньої секреції великої рогатої худоби. при введенні їх в кров людини (а також тварин) практично не викликають утворення антитіл. Треба думати, що хімічні відмінності в структурі білків -гормонов тварин і білків-гормонів людини настільки малі, що вони не завжди виявляються серологічно. Ця обставина має велике практичне значення. так як воно дозволяє широко застосовувати в медичній практиці білки-гормони без побоювання викликати при повторному введенні їх в організм людини реакцію преципітації. [C.38]

Глибокий розпад амінокислот. їх дисиміляція, має місце не тільки при нормальному харчуванні, коли вони утворюються в результаті перетравлення білків. Розпад амінокислот. правда в меншому обсязі, відбувається також при низькому вмісті і навіть при відсутності білків в їжі. Відомо, що при безбілковому харчуванні з організму з мочою виділяють кінцеві продукти азотистого обміну, що звільняються в результаті перетворень амінокислот. Слід також врахувати, що частина амінокислот. утворюється при розпаді тканинних білків, використовується для синтезу ряду азотистих сполук. що входять до складу тканин. Так, наприклад, для синтезу креатину (стор. 403) використовуються гліцин, аргінін і метіонін (останні дві амінокислоти відносяться до числа незамінних амінокислот) карнозин і ансерін синтезуються (стор. 409) з незамінної амінокислоти гістидину. Амінокислоти використовуються також для синтезу гормонів білкової природи (інсуліну, глюкагону, гормонів гіпофіза і ін.). Адреналін і тироксин синтезуються з незамінної амінокислоти фенілаланіну. Отже, деяка частина амінокислот, що утворюється в результаті розпаду білків тканин в організмі при нестачі або відсутності білків в їжі, витрачається на синтез різних біологічно важливих речовин Частина незамінних амінокислот постійно витрачається як при нормаль ному харчуванні, так і при білковому голодуванні. В останньому випадку, т. Е при білковому голодуванні (само собою зрозуміло, що і при повному голо Данії) повинен відчуватися нестача в незамінних амінокислотах Тим часом для синтезу піддаються розпаду тканинних білків, не обхідно наявність повного набору всіх амінокислот у відповідних кількістю-ствах. При нестачі, а тим більше за відсутності тих чи інших незамінних амінокислот. синтез білків тканин зменшується або зовсім припиняється. Отже, амінокислоти, які утворюються в процесі розпаду тканинних білків при голодуванні, а то й повністю, то значною мірою, не можуть бути використані для синтезу білків і розпадаються після визволення кінцевих продуктів аміаку, вуглекислого газу і води. При наявності білків в пігце надмірна кількість амінокислот, всмоктується [c.343]


Важливо звернути увагу на те, що в клітинах, тривалий час прискорено розмножуються, зменшується число спеціалізованих виростів і випинань плазматичноїмембрани. містять різні рецепторні комплекси на гормони білкової природи. антигени, гормональні регулятори і ін. Ця ознака є морфологічним відображенням втрати клітиною багатьох поверхневих глюко- і протеокон'югатов, падіння чутливості ділиться клітини до зовнішніх регуляторним впливам. Відбувається відносна регуляторна глухота. зниження чутливості до багатьох гормонів білкової природи. чинним на рівні зовнішньої сторони плазматичної мембрани. [C.86]

На підставі викладеного матеріалу. а також ряду фактів, які будуть розглянуті в наступних розділах, можна прийти до висновку, що агрегація рецепторів. попередня їх інтерналізації, істотна для реалізації прі.сущіх рецепторам ефекторних функцій. У присутності зростаючих концентрацій гормонів білкової природи интернализация рецепторів супроводжується їх розщепленням в клітці (J. S hlessin-ger, 1980). Так як притаманна всім білків здатність до агрегації зростає зі збільшенням концентрації білка, можна очікувати. що збільшення концентрації білкового лиганда в навколишньому клітку середовищі буде супроводжуватися збільшенням пропорції агрегированной (дімерная) форми ліганду. У такій формі ліганд набуває здатності зшивати між собою рецептори, викликаючи їх агрегацію, що, як показано вище, слу [c.26]

Наведені в розд. 3.2 дані про подібність антигенного будови активних центрів ряду вивчених до теперішнього часу рецепторів, з одного боку, і антитіл до тих же лигандам - ​​з іншого, узгоджуються з викладеної вище гіпотезою. Однак залишалося питання, на який ще не було отримано відповіді. Як відомо, гормони білкової природи (наприклад, інсулін) і ще більш складні за будовою білки. яким є lq-ком-нент комплементу, мають різні за будовою антигенні детермінанти. При вивченні рецепторів нелімфоідних клітин, які розпізнають такі складні за будовою ліганди. як перераховані білки, неможливо досить простими засобами строго довести, чи дійсно одні і ті ж структури в молекулі ліганду розпізнаються клітинним рецептором і антитілами до того ж ліганду, так як до кожної антигенної детермінанті цього ліганда утворюється особливе по специфічності антитіло. При порівнянні будови активних центрів рецептора складного за будовою ліганду. з одного боку, і антитіла до однієї з детермінант цього ліганда - з іншого, недостатньо встановити факт конкуренції за ліганд рецепторного білка і антіідіотіпіческіх антитіла. Слід зважати на те, що рецептор через свій активний центр може розпізнати значно більший за величиною ділянку молекули ліганда. ніж активний центр порівнюваного антитіла. Антіідіотіпіческіх антитіло і в цьому випадку може створити стерическое перешкода для зв'язування рецептором ліганду. Ось чому для більш суворого докази обговорюваної гіпотези необхідно виявити на нелімфоідних клітинах рецептори, здатні розпізнавати прості за будовою гаптени, і вивчити будову активних центрів таких рецепторів, зіставивши його з будовою активних центрів антитіла до того ж простому гаптенами. [C.53]

Схожі статті