Що таке ферменти роль ферментів в організмі людини
Назва фермент походить від латинського слова "fermentum" -закваска. Синонімом цього слова є ензим від грецького слова "єп zyme" - в дріжджах. Характерно, що обидва кореня пов'язані з дріжджовим бродінням, яке неможливо без участі біологічних субстанцій, які грають ключову роль в бродильних процесах, що представляють собою хімічні реакції, пов'язані з переварюванням і розщепленням цукрів.
Першим термін "фермент" запропонував голландський натураліст Ван-Гельмонт, який визначив їм невідомий агент, який сприяє спиртовому бродінню. Луї Пастер, спостерігаючи процеси бродіння, вважав, що ферменти є компонентами живих клітин. У 1871 році німецький хімік Бюхнер підтвердив можливість роботи ферментів поза живих клітин, а інший німецький вчений Кюне в 1878 році запропонував позначати позаклітинні ферменти терміном "ензим".
У 1920-х роках XX століття після підтвердження білкової природи ферментів були отримані їх кристалічні форми: уреаза (1926) - фермент, який розщеплює сечовину, і фермент шлунка пепсин (1930).
За своєю природою ферменти є біологічними каталізаторами (прискорювачами) хімічних (біохімічних) реакцій, які протікають не тільки в живих системах - всередині клітин. Частина ферментів знаходиться на поверхні плазматичної мембрани клітини, інші ферменти можуть секретироваться за межі клітини або потрапляють туди при загибелі і руйнування клітин.
Хімічні реакції можуть протікати і без участі ферментів, але часто для цього потрібні певні умови: висока температура або тиск, присутність в середовищі деяких металів, наприклад, заліза, цинку, міді, платини, які також можуть виступати в якості каталізаторів -ускорітелей хімічних реакцій. Швидкість хімічних реакцій без участі каталізаторів мізерно мала.
Ферменти не тільки знімають більшість цих обмежень, а й істотно збільшують швидкість хімічних реакцій. Інша важлива властивість ферментів полягає в тому, що вони впорядковують і регулюють перебіг біохімічних реакцій в живій клітині або за її межами - в кровоносній системі і тканинах організму. Останнє стає можливим завдяки тому, що на ферменти можна впливати (активно чи пасивно), регулюючи їх роботу.
У живій природі відомо понад 4 ТОВ різного роду ферментів, які можна розділити на 6 основних груп. Переважна більшість ферментів (більш 90%) є гідролазами (руйнівниками різних молекул), розколюють їх навпіл або відщеплюється від них дрібні фрагменти. Але є ферменти, які відновлюють зруйноване або збирають різні молекули або атоми разом. Ці ферменти називаються синтетази.
Інші ферменти можуть переміщувати (транспортувати) фрагменти від одних молекул до інших. Їх називають трансферази.
Окислювально-відновні реакції в клітці підтримують ферменти-оксіредуктази.
Ізомерази здатні змінити просторову конфігурацію або геометрію молекул, а ліази здатні формувати в молекулі подвійну зв'язок.
Багато ферменти можуть працювати в обох напрямках, в залежності від обставин, розщеплюючи біомолекул на фрагменти або знову поєднуючи разом продукти розпаду.
Наприклад, відомий фермент алкогольдегидрогеназа має здатність не тільки розщеплювати етиловий спирт на ацетальдегід і воду, а й перетворювати ацетальдегід в етиловий спирт, інактівіруя надлишок ацетальдегіду, який утворюється в організмі в результаті інших біохімічних реакцій і є вкрай токсичним.
Всі ферменти є білками - лінійними полімерами, зібраними з амінокислот. До складу багатьох ферментів також можуть входити прості або розгалужені ланцюжки різних моносахаров. Полімерна білкова або глікопротеїновими ланцюжок зазвичай закручена і утворює складну тривимірну конфігурацію, яка стійка в невеликому діапазоні температур, при яких існують живі клітини.
Всі ферменти мають різну довжину полімерної ланцюжка, і, отже, різну молекулярну масу. Чим більше молекулярна маса ферменту, тим тривалішим і складнішим його біосинтез, тим більша ймовірність у виникненні різного роду порушень в його структурі при біосинтезі, тим меншою стійкістю він володіє в роботі.
Серед кишкових ферментів, таких, як сахараза, мал'таза, лактаза, лужна фосфатаза, дипептидаза, найбільшим ферментом є лактаза, яка розщеплює молочний цукор - лактозу.
Цей фермент і страждає в першу чергу при різних запальних або деструктивних ураженнях тонкої кишки, викликаючи лактазную недостатність, яка призводить до непереносимості молока.
Всі біохімічні реакції за участю ферментів відбуваються у водному середовищі, в якій, як у коконі, знаходиться наш організм. Частина ферментів входить до складу плазматичної мембрани клітин, інші знаходяться і працюють усередині клітин, треті секретируются клітинами і виходять у міжклітинний простір органів і тканин, потрапляють в кровоносну і лімфатичну систему або в просвіт шлунка, тонкої і товстої кишки. працюючи за межами клітин.
Для роботи більшості ферментів необхідні так звані кофактор або коферменти. які входять до складу активного центру ферменту і забезпечують його роботу. До числа коферментів належать майже всі вітаміни, а також деякі інші органічні молекули, наприклад, відомий "коензим Q10", який є найважливішим коферментом.
До складу активних центрів ферментів можуть входити деякі мікроелементи (мідь, залізо, цинк, нікель, селен, кобальт, марганець і ін.). Важливу роль в процесах біологічного каталізу грають метали зі змінною валентністю (мідь, залізо, хром і ін.), Які мають здатність швидко віддавати або забирати електрон. Тому, наприклад, залізо входить до складу важливих окисних ферментів - каталази, пероксидази, цитохромів.
Участь різних мікроелементів в якості каталізаторів хімічних реакцій, строго специфічно і засноване на певних і неповторних хімічних властивостях кожного з них.
Наприклад, цинк здатний не тільки розривати хімічні зв'язки між атомами вуглецю і азоту, а й поєднати між собою ці атоми, завдяки чому з амінокислот утворюються білкові молекули. У той же час цинк здатний з'єднувати між собою атоми кисню та азоту, а також атоми сірки.
Мідь має здатність розривати або утворювати зв'язки між атомами вуглецю і сірки.
Однак тільки кобальт здатний зруйнувати і утворити хімічний зв'язок між атомами вуглецю.
Молібден в живій природі входить до складу азотфіксуючих ферментів і здатний переводити в зв'язаний стан атмосферне азот, який є досить інертною речовиною і в такому вигляді з великими труднощами вступає в біохімічні реакції. В організмі людини молібден також бере участь в окисленні альдегідів.
Коферменти руйнуються при руйнуванні ферментів.
Тому для успішної роботи ферментів необхідно постійне і безперервне надходження в організм вітамінів і мінералів у складі їжі.
Тільки в цьому випадку ферменти і ферментні системи організму будуть працювати нормально.
Слід підкреслити, що ферменти - це продукти одноразової дії і працюють вони дуже короткий проміжок часу - від кількох хвилин до кількох годин, іноді вони можуть зберігати активність протягом кількох діб, після чого инактивируются або руйнуються і втрачають свою активність. Тому в організмі відбувається безперервне оновлення і напрацювання нових порцій ферментів. Тому робота ферментів залежить не тільки від них самих, але і від того, як швидко і в якій кількості вони будуть вироблені - тобто буде залежати від стану белоксінтезірующіх систем клітини.
А, оскільки всі ферменти є білками, то для їх біосинтезу потрібен постійний приплив певних амінокислот. Дефіцит білка в харчуванні і брак незамінних амінокислот завжди буде відбиватися на роботі ферментів. Тому в складі нашого правильного харчування, має бути достатня кількість збалансованого за амінокислотним складом білка.
В організмі людини налічують близько 3 ТОВ різних ферментів, структура яких закодована в нашому геномі. Для того щоб синтезувати будь-якої фермент необхідно зчитати інформацію з генетичної матриці ДНК (цей процес називається транскріптціей) і перенести цю інформацію на інформаційну РНК. З її допомогою в клітці за участю особливих субклітинних структур - рибосом може бути розпочато біосинтез білка-ферменту. По закінченню біосинтезу ферменту, як правило, утворюється неактивний профермент, часто позбавлений і коферменту. У процесі транспорту профермента в клітці, до складу клітинної мембрани або за межі клітини відбувається добудова (вбудовування вуглеводної складової) і активація ферменту. Тільки після цього виходить активний фермент, який може почати працювати.
Робота будь-якого ферменту складається з простої послідовності операцій. Вона починається зі зв'язування ферменту з речовиною, яке він повинен перетворити. Ця речовина називається субстратом. Всі ферменти високоспецифічні стосовно субстратів. Деякі з ферментів каталізують перетворення єдиного субстрату.
Наприклад, лактаза може розщеплювати тільки один молочний цукор (лактозу), але не здатна розщеплювати сахарозу або мальтозу.
Інші ферменти як, наприклад, папаїн володіють більш широкої субстратної специфічність і можуть розщеплювати різні зв'язку в молекулах різних білків.
Коду субстрат зв'язується з активним центром ферменту, відбувається його хімічне перетворення, в результаті якого утворюється продукт реакції (або метаболіт). В процесі роботи ферменту на нього можуть впливати активатори або інгібітори. Перші прискорюють його роботу, а останні - гальмують.
Надлишок продукту ферментативної реакції також може зупинити роботу ферменту або повернути його роботу назад. Фермент може закінчити своє існування після того, як піддасться атаці з боку протеолітичних ферментів, які можуть викликати його інактивацію або повне руйнування (переварювання до амінокислот)
Основною функціональною характеристикою ферменту є активність - швидкість, з якою він працює, руйнуючи, трансформуючи або синтезуючи ті чи інші речовини. Активність ферментів залежить від дуже багатьох зовнішніх факторів: температури, кислотності середовища (рН), кількості субстратів реакції або її продуктів.
При зниженні температури і наближенні її до 0 ° С швидкість хімічних реакцій зменшується і зупиняється при замерзанні води.
При підвищенні температури швидкість хімічних реакцій спочатку збільшується, але потім починає зменшуватися, оскільки при високих температурах (50-100 ° С) відбувається денатурація (руйнування) білкових молекул ферменту.
Всі ферменти працюють з різною швидкістю. Наприклад, фермент лізоцим здійснює 30 операцій на хвилину, а мембранний фермент карбоангидраза - 36 мільйонів операцій в хвилину!
Швидкість роботи ферменту величина змінна. При вивченні роботи різних ферментів ми стикаємося з дуже великим розкидом параметрів, які відображають дуже різну швидкість їх роботи (ферментативну активність). Причина відмінностей в ферментативної активності полягає не тільки в тому, що працює неоднакова кількість ферментів.
Активність ферменту багато в чому залежить від його структури. Часто невеликі зміни в складі амінокислот, які, як правило, є результатом генетичних мутацій або викликані збоями при біосинтезі, можуть істотно змінити властивості ферменту або привести до повної втрати активності. З цієї та інших причин у різних людей активність ферментів може істотно відрізнятися. На активність ферментів впливають і регуляторні фактори, а також умови, в яких працює той чи інший фермент.
Ми знаємо про мутації в геномі людини. Ці мутації, число яких надзвичайно великий в геномі всіх живих організмів, в тому числі і у людини. призводять до зміни послідовності нуклеотидів в ланцюжку ДНК. В кінцевому підсумку ці зміни лежать в основі відмінностей в амінокислотноїпослідовності білкових макромолекул, що і відбивається на властивостях ферментів.
Крайнім варіантом негативних мутацій в геномі може бути дуже низька або повна втрата активності ферменту, що може призвести до летальних наслідків або важких захворювань. У цьому випадку говорять про ензімо - або ферментопатии, яка, носить характер спадкового захворювання.
Але, як правило, переважна більшість мутацій викликає ті чи інші зміни властивостей ферментів, які відображаються на його активності або регуляторних властивостях. Але є випадки, коли активність ферментів може значно зростати, що також не можна вважати нормальним явищем.
Активністю будь-якого ферменту можна управляти, що і відбувається в живих системах. Існує кілька ступенів управління ферментами.
Перший ступінь управління працює на рівні генома, який видає інформацію, необхідну для біосинтезу ферментів, і регулює видачу цієї інформації.
Другий ступінь управління працює на рівні біосинтезу ферментів в клітці, регулюючи вироблення ферментів, перенесення ферментів туди, де вони будуть працювати, або, регулюючи чисельність клітин, які виробляють той чи інший фермент.
І, нарешті, третій ступінь управління працює на рівні регуляції активності ферментів в процесі його роботи, прискорюючи (активуючи), уповільнюючи (пригнічуючи) або руйнуючи (інактівіруя) ферменти.
Але керувати ферментами можна і ззовні, наприклад, за допомогою правильного харчування. регулюючи надходження в організм: білка або необхідних для його біосинтезу амінокислот, вітамінів-коферментів, мікроелементів, харчових субстратів.
Або, навпаки, гальмувати роботу ферментів за допомогою харчових інгібіторів ферментів. Можна також доставляти в організм. наприклад, разом з їжею готові ферменти, які будуть працювати в шлунково-кишковому тракті (ШКТ) або у внутрішньому середовищі організму, як системні ферменти. Можна вводити в організм бактерії-сапрофіти (пробіотики), які будуть виробляти додаткову кількість необхідних ферментів, а можна вводити в організм харчові речовини (пребіотики), які є джерелами живлення для кишкових мікроорганізмів і будуть збільшувати чисельність цих бактерій-симбіонтів (корисних бактерій) і їх ферментів.