Рибосомальні РНК структура - довідник хіміка 21
Хімія і хімічна технологія
РНК - полімерні молекули. які за своєю структурою подібні ДНК. Відмінною особливістю РНК є те, що вуглеводної компонентою в них є О-рібофураноза, а місце тиміну займає урацил. Послідовність підстав в скелеті природних РНК ще не відома причому на противагу ДНК, РНК складаються з простих поли -нуклеотідних ланцюгів. в структурі яких послідовність пуринових і піримідинових основ варіюється в значно меншій мірі, ніж в нуклеотидном складі ДНК. Залежно від характеру виконуваних функцій РНК діляться на три групи. Це перш за все рибосомальні РНК, що є основним компонентом клітини. Вважають, що рибосомальні РНК беруть участь у створенні клітинних утворень - рибосом, проте їхня функція остаточно не з'ясована. Інформаційні РНК є як би шаблонами в синтезі білка та складають активну частину полірібосом. Так, характер синтезованого білка залежить від послідовності основ (А, Ц, У і Г) в полінуклеотидних ланцюга інформаційної РНК. Нарешті, третя форма - розчинні РНК, є як би адаптором амінокислот. напрямних амінокислоти до спеціальних ділянках (шаблонами) інформаційної РНК, що здійснює синтез білка. Більш детально біологічна роль ДНК і РНК обговорюється в спеціальних оглядах [21, 24]. [C.335]
Рибосомальні РНК становлять приблизно 657о сухого ваги рибосом, білки - 35%. Ці РНК поділяються на 3 класу 23-28 S, м. М. 1 10 "1G-18 S, м. М. Б-РНК), складова структурну основу рибосом, і розчинна РНК (р-РНК), яка має низький молекулярний вага і не пов'язана з клітинними структурами. [c.279]
В даний час визначена первинна структура близько 100 транспортних РНК, більше 20 рибосомних РНК і трьох ДНК, що містять 5-6 тис. Нуклеотидів, а також багатьох генів. Первинна і вторинна структура т-РНК, яка переносить аланин і виділеної з дріжджів, зображена на рис. 68. [c.560]
Сучасна теорія освіти певноїамінокислотної послідовності при синтезі білка виглядає приблизно так. У ядрах клітин синтезуються ланцюга РНК і їх структура визначається інформацією, закладеної в відповідних сегментах ядерної ДНК. Велика частина РНК дифундує з ядра і стає рибосомальної РНК. Інформаційна РНК також видаляється з ядра і зв'язується з рибосомами. Як було сказано вище, інформаційна РНК визначає, який білок повинен бути синтезований вона робить це внаслідок того, що в її полінуклеотидних ланцюга підстави (А, Ц, У, Г) розташовані певним чином. Отже, інформаційна РНК служить матрицею. визначальною розташування амінокислот в синтезованих білку. Виявляється, [c.143]
Аналіз сумарних препаратів РНК (який, мабуть, досить близько відображає склад компонентів рибосомних РНК) показує, що, як правило, коефіцієнт специфічності більше одиниці і досить мало змінюється від виду до виду навіть у бактерій (огляд - див. 265) склад рибосомних РНК зазвичай істотно відрізняється від складу ДНК. Навпаки, склад деяких фракцій ядерної РНК і інформаційної РНК цитоплазми вищих тварин характеризується значеннями коефіцієнта специфічності менше одиниці і наближається, таким чином. до сумарного складу ДНК. Нуклеотидний складу препаратів сумарної РНК (а також склад важкого і легкого компонентів рибосомальної РНК) добре підкоряється правилу Чаргаффа для РНК 2 відношення кількості підстав з кетогруппу і підстав з аминогруппой близько до одиниці. Сенс цієї закономірності для макромолекулярной структури рибосомальної РНК залишається [c.60]
Таким чином. дана вторинна структура РНК визначається послідовністю нуклеотидів, яка в свою чергу обумовлює третинну структуру петель, що складаються з неспарених підстав. і відкритих ділянок ланцюга, які по отнощенію один до одного утримуються в якомусь фіксованому стані. Такі оголені ділянки є потенційними точками. за допомогою яких РНК може специфічно взаємодіяти з іншими нуклеїновими кислотами (наприклад, взаємодія рибосомальной або інформаційної РНК з транспортними РНК), і в них укладені нові можливості для кодування або перенесення інформації. які не властиві деструктуріровать одноланцюговим тяжам або ідеальним подвійним спіралях. Те, що стійкість багатьох спіральних ділянок в цій моделі знаходиться на межі при температурі клітини, дозволяє окремим дільницям нуклеотидноїпослідовності миттєво звільнятися при теплових (або енергетичних) флуктуаціях, що може мати особливе біологічне значення [359]. [C.628]
Складність цієї проблеми ілюструється даними про те, як відбувається згортання білка в живій клітині. Саме тут видно, що реалізації розглянутих вище фізичних закономірностей згортання відбувається способом, відмінним від такого in vitro. Справді. в клітці микроокружение поліпептидного ланцюга включає рибосомальні структури, ферменти, білки шаперони і інші фактори. відсутні в розчині. Векторний характер синтезу пептиду від N- до С-кінця призводить до того, що згортання починається вже на рибосомі в процесі трансляції негайно слідом за появою послідовності амінокислот. Зв'язок С-кінця з рибосомою забезпечує можливість формування а-спіралей і впливає на швидкість утворення третинної структури (Spirin А. 1986). Формування нативной структури білка в клітині відбувається набагато швидше, ніж ренатурації білків в розчині. Все це призводить до висновку про те, що згортання послідовності в живій клітині відбувається не зі стану стохастичного клубка, як при ренатурації в розчині, а здійснюється ще на рибосомі без виходу ланцюжка в навколишнє рибосому середу, т. Е. Котрансляціонним способом. [C.253]
Розглянуті нами структури окремих РНК - попередник РНК-тірозінтрансферази [5] і перервана послідовність рибосомальної РНК [6] - були вивчені експериментально за умов ренатурації. Іншими словами, їх скручування відбулося за умов без обмежень на противагу тому, що можна було очікувати в ході транскрипції, в якій зароджується кінець молекули обмежений, слідуючи за транскриптазой. Вважають, що кінетика скручування є досить швидкою для того, щоб слідувати за транскрипцією, і тому може виявитися, що обмеження, що накладається на один кінець і не дозволяє рухатися вільно. - вирішується за допомогою фактор. Експериментальні дані. підтверджують таку точку зору. відсутні, але також не ясно, якою має бути ця посредствующая роль за умови, що вторинна структура високо -спеціфічна по послідовності амінокислот. [C.528]
Кількість рибосомних білків у архей більше, ніж у еубактерій, але менше, ніж у еукаріот. Отримано дані, що свідчать про унікальність первинної структури ряду рибосомних білків архей. У той же час найбільш інтенсивно вивчається рибосомальних білок А архей по амінокислотної послідовності схожий з відповідним білком еукаріот. На 705 архебактеріальной рибосомі відсутні місця [c.413]
В ядрі є ядерце, що є органоїдом освіти рибосомних РНК (р-РНК) і рибосом. Воно складається з щільних гранул діаметром близько 15,0 нм і тонких фібрил товщиною 4,0-8,0 нм. Ядерця мають сітчасту або волокнисту структуру - нуклеолонему, занурену в аморфну речовину. [C.47]
Важливими компонентами цитоплазми є рибосоми, ферменти, РНК (РНК). Рибосоми представляють собою мембранні структури 16 X 18 нм, що складаються на 40% з білка і на 60% з РНК. Вони є центрами синтезу білка. Одним із доказів цього є концентрація антибіотика хлорамфеннкола на рибосомах. Механізм дії хлорамфеннкола на бактерії складається в придушенні синтезу білка в бактеріальних клітинах. чутливих до цього антибіотика. Бактеріальна клітина містить близько 10 000 рибосомних частинок. Матрична і транспортна РНК беруть участь у синтезі білків. Ферменти каталізують реакції синтезу і розпаду. При обробці лизоцимом бактеріальних клітин протопласт набуває сферичну форму і зберігає життєздатність. У протопластах відбуваються найважливіші біохімічні процеси біосинтез білка і нуклеїнових кислот, [c.26]
При вивченні вмісту нуклеїнових кислот в клітині було встановлено, що практично вся ДНК локалізована в ядрі, а РНК зосереджена переважно в рибосомах. РНК міститься в рибосомах та складова структурну основу рибосом, називається рибосомальної РНК (рб-РНК) На частку рб-РНК припадає 80-90% всієї РНК, що міститься в клітині. Крім рб-РНК, в клітинах виявлена також так звана розчинна РНК (р-РНК), не пов'язана з клітинними структурами. Свою назву розчинна РНК отримала тому, що вона знаходиться в розчиненому стані в-надосадової рідини при центрифугуванні гомогенатоі клітин протягом тривалого часу при дуже високих значеннях [c.230]
Як видно з матеріалу двох попередніх розділів, виділення індивідуальних нуклеїнових кислот в интактном стані є досить складною проблемою. яка і до цього дня дозволена задовільно тільки для низькомолекулярних РНК (таких, як тРНК, 55 РНК, і, можливо, інших компонентів рибосомальної РНК), а також РНК і ДНК з вірусів. Природно, що мова про повне визначенні хімічної структури може йти тільки для цих з'єднань. [C.41]
За винятком впливу молекулярного ваги иа в'язкість, седиментацію і пов'язані з ними фізичні властивості [347-349 [, транспортні РНК за своєю поведінкою подібні до мікросомальіимі нуклеїновими кислотами (рис. 8-34), хоча їх нуклеотідний склад абсолютно різний. Зміни коефіцієнта екстинкції і оптичного врашенія зі зміною температури знову вказують на суш, ествованіе структури, пов'язаної водневими зв'язками [344, 349, 352], і це підтверджується низькою швидкістю реакції з формальдегідом [349 [. Те, що їх структура кілька більш стабільна і більше впорядкована, ніж у мікросомальних РНК, видно з того факту, що вони мають більш високу температуру плавлення і характеризуються більш різким підйомом температурної кривої (т. Пл. Приблизно 60 в 0,1 М розчині хлористого натрію. причому зростання оптичної щільності починається з 40). Підвищення або зниження іонної сили збільшує або зменшує температуру плавлення, а сечовина у високій концентрації помітно впливає на оптичне поглинання навіть при кімнатній температурі. що обумовлено зниженням температури плавлення [349 [. Збільшення оптичного поглинання в безсольових розчині фактично досягає того ж значення, що і при максимальній температурі (24%). Ці зміни знову повністю оборотні, і дійсно, при нагріванні до 70 ° при pH 6,8 ((X = 0,2) РНК не втрачає своєї біологічної активності [344]. Хоча залишковим гіпохромізмом часто можна знехтувати, особливо в разі ДНК, можна помітити, що в разі розчинної РНК з печінки щура [351 [структурний (після нагрівання або додавання 6 М сечовини) гіперхромізм становить приблизно 21%, а гіперхромізм при лужному гідролізі дорівнює 49%. Це показує, що і під час відсутності вторинної структури з її водневими зв'язками значна частина підставі Указу Президента України й залишається в такому стані. що їх площині паралельні. (Ср. з відповідними даними для рибосомальної РНК з Е. oli.) [c.622]
Великі дози кинетина і гібереліну пригнічують синтез білка, завдяки чому в клітинному ядрі диференційованих тканин створюється надлишок рибосомальної РНК. Під впливом високих доз гербіциду відзначено зниження синтез нуклеїнових кислот і необоротно ушкоджуються рібонуклеопротєїдниє структури. [C.20]
Сучасна теорія освіти певноїамінокислотної послідовності прц синтезі білка виглядає приблизно так. У ядрах клітин синтезуються цінуй РНК і їх структура визначається інформацією, закладеної в відповідних сегментах ядерної ДНК. Велика частина РНК дифундує з ядра і стає рибосомальної РНК. Інформаційна РНК також видаляється з ядра і зв'язується з рибосомами. Як було сказано вище, інформаційна РНК визначає, який білок повинен бути синтезований вона робить це внаслідок того, що в її полинуклеотидной цінуй підстави (А, Ц, У, Г) розташовані певним чином. Отже, інформаційна РНК служить матрицею. визначальною розташування амінокислот в синтезованих білку. Виявляється, що однією амінокислоті відповідає в коді набір трьох підстав, розташованих в певному порядку (триплет). Оскільки є 20 різних амінокислот. то має існувати щонайменше 20 різних послідовностей підстав. Було показано, що під дією синтетичної РНК, що містить тільки урацил (т. Е. Поліураціл, або полі-У) в поліпептидний ланцюг включається тільки одна амінокислота - фенілаланін. Звідси випливає, що одним з можливих кодових триплетів для фепілалапіна є УУУ, т. Е. Послідовність з трьох залишків Урідія -ловой кислоти. Тепер уже імовірно визначені кодові триплети майже для всіх амінокислот, але послідовність нуклеотидів всередині триплетів нока ще не встановлена. [C.94]